抗體的多樣性的內容

公司以*產品為標準，自主研究開發了一系列應用于分子生物學、蛋白質學、免疫學研究的相關產品，全面完善了生產流程和產品質量控制體系，同時利用自身的優勢不斷整合國內外資源，逐步擴大產品種類和范圍，代理了美國R&D、RB、BD、GBD、DSL、BIOO等品牌的ELISA試劑盒，力爭成為生物技術和食品安全檢測領域zui的產品供應商。

抗體的異質性。抗體的組成極為復雜，是由成千上萬、多種多樣的免疫球蛋白（Ig）分子所組成。這些Ig分子在形狀、大小、結構以及氨基酸的組成和排列上，既相似，又有差別。由于有差別，它們的電泳活性就有很大的變化。 　　因為抗體具有與抗原決定簇相對應的結合部位（抗原結合簇），所以抗體與抗原的結合具有特異性。另一方面，抗體本身是一種蛋白質，具有本身的氨基酸組成、排列和立體結構，對異種動物來說，它又是抗原。

各類Ig都具有可用血清學方法檢出的抗原特異性，它們表現出不同的血清學類型。Ig抗原的特異性有3種:①同種型特異性：同一種屬所有個體共同具有的抗原特異性。人的Ig可分為5大類（IgM、IgG、IgA、IgD、IgE）、兩個型（λ型和κ型）、以及若干亞類、亞型、群和亞群等。但是，抗體和抗原結合的特異性與抗體的類、亞類、型別等無關；②同種異型特異性：同一種屬（如人）的某些個體共有的抗原決定簇。這是由遺傳基因決定的，某些重鏈和輕鏈（κ）的恒定區內，有個別氨基酸發生置換而形成Gm、Am、Km各型；③*型特異性:由單一B細胞克隆產生的Ig分子*的抗原性。此決定簇在重鏈和輕鏈的可變區，特別是在可變區的超變區中。由于每一個體抗體形成細胞是由多克隆組成，所以*型特異性為數極多。 　　

任何一個正常人血清中的抗體都是含有成千上萬的、多種多樣的、具有各種*型抗原性的免疫球蛋白分子混合物。κ鏈和 λ鏈可以和各類、各亞類配合。重鏈、輕鏈本身又有各種異型，每一克隆產生的Ig又具有自身的*型。 　　抗體的多樣性受 B細胞系統的遺傳基因控制。肽鏈是由兩個不同基因分別編碼可變區或恒定區，恒定區的基因（C基因）是有限的,它雖然可以決定Ig分子的類別和亞類，為造成Ig分子多樣性的原因之一，但是，造成免疫球蛋白分子多樣性的主要原因卻在于可變區的異質性，可變區是由V基因編碼的，而V基因的數目仍不清楚。 　　

對抗體多樣性的遺傳控制曾提出3種學說:①種系學說（又稱胚系學說）：抗體形成細胞具有編碼Ig分子的全部基因（即有限數量的C基因和未知數量的V基因，它是通過長期進化形成并通過生殖細胞從親代傳給子代。又稱胚系學說；②體細胞突變學說：在生殖細胞內只繼承了數量有限的V基因，Ig分子多樣性的形成,是由于體細胞在發育過程中發生突變或基因重組，從而產生許多不同的 V基因。體細胞突變可能對Ig分子的多樣性發生重要作用;③V區基因相互作用學說：Ig分子可變區是由V基因片段、J基因片段和D基因片段組成，V、D、J基因相互連接對Ig分子多樣性的產生，是極為重要的。Ig的多樣性不可能簡單地歸因于上述的某一學說，它可能與上述多種機制有關，也可能還與基因片段連接點上的連接多樣性以及VL和VH鏈的不同配對有關。