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Ig 的生物學活性
Ig 的重要生物學活性為特異性結合抗原,并通過C區介導一系列的生物效應。包括肌體補體、親和細胞等作用,終排除外來抗原的目的。
抗體分子和相應抗原結合時,其Fab片段的V區起到了決定性作用。其結合的原因有:抗體V區氨基酸結構型特別是高變區的氨基酸殘基,與抗原決定簇的立體構象必須互補吻合,所以抗原抗體的結合具有高度特異性;通過各種非共價鍵,如氫鍵、靜電引力、范德瓦爾斯力等的作用,使抗原抗體分子彼此結合在一起。
補體與游離Ig分子結合的非常弱,但與抗原復合物中的IgG結合則很強,這是由于結合后構型改變而使位于Ch2/Ch3功能區的補體結合點暴露,從而激活補體經典途徑。IgG4、IgA1、IgA2雖不能通過經典途徑激活補體,但其Ig聚合物均可激活Ch3旁路途經。
Ig能夠通過其Fc受體結合,而產生不同的生物學效應。例如IgG分子與細菌等顆粒性抗原結合后,可通過其Fc段與巨噬細胞或中性粒細胞表面的受體結合,而增強其對細菌等顆粒性抗原的吞噬作用。
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