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γ-銜接蛋白相關(guān)蛋白3抗體結(jié)構(gòu)

時(shí)間:2024/6/6閱讀:287
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γ-銜接蛋白相關(guān)蛋白3抗體結(jié)構(gòu):

經(jīng)x線晶體衍射結(jié)構(gòu)分析發(fā)現(xiàn),Ig由四條多肽鏈組成,各肽鏈之間由數(shù)量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y"字型結(jié)構(gòu),稱為Ig單體,是構(gòu)成抗體的基本單位。

天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈,其中,分子量較大的兩條鏈稱為重鏈(heavy chain,H),而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈(Light chain,L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成相同。重鏈分子量為50KD~75KD,由450~550個(gè)氨基酸殘基組成。由于重鏈恒定區(qū)的氨基酸組成和排列順序不同,二硫鍵的數(shù)目和位置不同,其抗原性也不相同,可將Ig分為5類(class),即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE,其相應(yīng)的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量約為25KD,由214個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成。輕鏈可分為兩種,分別為kappa(κ)鏈和lambda(λ)鏈。因此可將lg分為兩型(type),即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ:λ約為2:1。

通過對(duì)不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列比較分析,發(fā)現(xiàn)其氨基端(N末端)氨基酸序列變化較大,稱為可變區(qū)(variable region,V),分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2;而羧基端(C末端)的氨基酸序列相對(duì)穩(wěn)定的區(qū)域,稱為恒定區(qū)(constant region,C),分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。


重鏈和輕鏈的V區(qū)分別稱為VH和VL。VH和VL中各含有3個(gè)氨基酸組成和排列順序高度可變的區(qū)域,稱為高變區(qū)(HVR)或互補(bǔ)決定區(qū)(CDR),包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3),其中HVR3 (CDR3)變化程度更高。VH的3個(gè)高變區(qū)分別位于29~31、49~58和95~102位氨基酸,而VL的3個(gè)高變區(qū)分別位于28~35、49~56和91~98位氨基酸。VH和VL的3個(gè)CDR共同組成Ig的抗原結(jié)合部位(antigen-binding site),決定抗體的特異性,是抗體識(shí)別及結(jié)合抗原的部位。在V區(qū)中,CDR之外區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對(duì)保守,稱為骨架區(qū)(FR)。VH或VL各有四個(gè)骨架區(qū),分別用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。


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